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【问题描述】提交与自己学号相邻的两位同学的学号与一门考试成绩,编程建立由这三 统计每个学生的选课门数和考试总成绩,并按选课门数的降序排列

【问题描述】提交与自己学号相邻的两位同学的学号与一门考试成绩,编程建立由这三

#include(stdio.h) main() {struct student {long number; char name[20]; float score[4]; }person[10]; int i; printf("请输入10名学生的学号、姓名、及三门成绩:"); for(i=0;inumber,person[i]->name,&person->score[0],&person->score[1],&person->score[2]); for(i=0,iscore[3]=(person->score[0]+person->score[1]+person->score[2])/3; printf("10名同学的情况如下: "); for(i=0;inumber,person[i]->name[20],person->score[0],person->score[1],person->score[2],person->score[3]); } 拓展资料 C语言是一门通用计算机编程语言,应用广泛。C语言的设计目标是提供一种能以简易的方式编译、处理低级存储器、产生少量的机器码以及不需要任何运行环境支持便能运行的编程语言。尽管C语言提供了许多低级处理的功能,但仍然保持着良好跨平台的特性,以一个标准规格写出的C语言程序可在许多电脑平台上进行编译,甚至包含一些嵌入式处理器(单片机或称MCU)以及超级电脑等作业平台。

统计每个学生的选课门数和考试总成绩,并按选课门数的降序排列

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影响考马斯亮蓝法测定蛋白质的因素有哪些

在酸性条件下,考马斯亮兰G-250染料与蛋白质疏水区结合,导致最大吸收峰由465 nm 变为595 nm,同时颜色也由棕色变为蓝色,该蓝色化合物颜色的深浅与蛋白质浓度的高低成正比关系。将蛋白质样品或稀释的BSA 与Bradford试剂混合,测量在595 nm处的吸收值,在建立由一系列稀释的BSA建立的标准曲线的情况下,蛋白质的浓度可以根据标准曲线而确定。
考马斯亮蓝G-250(Coomassie brilliant blue G-250)测定蛋白质含量属于染料结合法的一种。在游离状态下呈红色,最大光吸收在488nm;当它与蛋白质结合后变为青色,蛋白质-色素结合物在595nm波长下有最大光吸收。其光吸收值与蛋白质含量成正比,因此可用于蛋白质的定量测定。蛋白质与考马斯亮蓝G-250结合在2min左右的时间内达到平衡,完成反应十分迅速;其结合物在室温下1h内保持稳定。该法是1976年Bradford建立,试剂配制简单,操作简便快捷,反应非常灵敏,灵敏度比Lowry法还高4倍,可测定微克级蛋白质含量,测定蛋白质浓度范围为0~1 000μg/mL,最小可测2.5μg/mL蛋白质,是一种常用的微量蛋白质快速测定方法。
考马斯亮蓝有G250和R250两种。其中考马斯亮蓝G250由于与蛋白质的结合反应十分迅速,常用来作为蛋白质含量的测定。考马斯亮蓝R250与蛋白质反应虽然比较缓慢,但是可以被洗脱下去,所以可以用来对电泳条带染色。
考马斯亮蓝法测定蛋白质含量流程:
该方法用于大多数蛋白质的定量是比较精确的,但不适用于小分子碱性多肽的定量。如核糖核酸酶或溶菌酶。去污剂的浓度超过0.2%影响测定结果。如TritonX-100、SDS、NP-40等。
1.Bradford浓染液的配制:将100mg考马斯亮蓝G-250溶于50ml 95%乙醇,加入100ml85%的磷酸,然后,用蒸馏水补充至1000ml,此染液放4℃至少6个月保持稳定。
2.标准曲线蛋白质样本的准备:尽量使用与待测样本性质相近的蛋白质作为标准品,例如测定抗体,可用纯化的抗体作为标准。如果待测样本是未知的,也可用抗体作为标准蛋白。通常在20ug—150ug/100ul之间绘制标准曲线。
3.将待测样本溶于缓冲溶液中,该缓冲溶液应与制作标准曲线的缓冲溶液相同(最好用PBS)。
4.按1:5用蒸馏水稀释浓染料结合溶液,如出现沉淀,过滤除去。
5.每个样本加5ml稀释的染料结合溶液,作用5~30min。染液与蛋白质结合后,将由红色变为蓝色,在595nm波长下测定其吸光度。注意,显色反应不得超过30min.
6.根据标准曲线计算待测样本的浓度。
注意:
考马斯亮蓝和皮肤中蛋白质通过范德华力结合,反应快速,并且稳定,无法用普通试剂洗掉。待一两周左右,皮屑细胞自然衰老脱落即可无碍。考马斯亮蓝显色法的基本原理是根据蛋白质可与考马斯亮蓝G-250 定量结合。当考马斯亮蓝 G-250 与蛋白质结合后,其对可见光的最大吸收峰从 465nm 变为 595nm。在考马斯亮蓝 G-250 过量且浓度恒定的情况下,当溶液中的蛋白质浓度不同时,就会有不同量的考马斯亮蓝 G-250 从吸收峰为 465nm 的形式转变成吸收峰为 595nm 的形式,而且这种转变有一定的数量关系。一般情况,当溶液中的蛋白质浓度增加时,显色液在 595nm 处的吸光度基本能保持线性增加,因此可以用考马斯亮蓝 G-250 显色法来测定溶液中蛋白质的含量。长期以来,人们一直习惯用 Lowry 法来测定蛋白质浓度, 但近些年来, 越来越多的人开始用考马斯亮蓝 G-250显色法来测定蛋白质浓度,与 Lowry 法相比,该方法具有下列优点:①方法简单,只需一种显色液。②反应迅速,只需一步反应,显色可在 5 min 之内完成。③干扰少,许多被认为对 Lorwy 法有干扰的物质(如糖、缓冲液、还原剂和络合剂)不影响该方法。尽管该方法有如此多的优点,但在实际应用中也有其缺点,如线性关系不很好,因此使用该方法测定蛋白质浓度时应特别注意。