HN是HPIV中含量最高的蛋白，高度保守，主要为二聚体结构，但也有四聚体存在 [9] 。其四级结构和流感病毒的神经氨酸酶高度相似，功能也有一定的相似性。HN的作用如下：（1）血凝素受体结合活性；（2）通过与细胞的糖链末端唾液酸结合并将其破坏，释放出唾液酸残基，促进病毒与宿主细胞的黏附；（3）和F蛋白相互作用，起到病毒融合的作用从而促进病毒的释放 [9] 。有研究发现，HN的糖基化位点和数量在不同病毒亚型间不一致，这可能是一种免疫逃逸的策略 [10] 。

F蛋白以无活性前体F0存在，进入宿主细胞后被反式高尔基体中的蛋白水解酶（弗林蛋白酶）水解为以二硫键连接的异二聚体F1+F2 [11] ，此外还发现Kex2蛋白酶也可作为F0的水解酶 [12] 。F0在水解后，新生成的F1的N端高度疏水，最先接触细胞脂质膜，与病毒的融合有关 [11] 。研究发现，F1具有3个结构域，其中结构域2和3之间6个氨基酸的连接蛋白在F蛋白介导的融合功能中起到至关重要的作用 [13] 。如果宿主细胞缺乏相应的水解酶，就会导致产生非感染型病毒，不能维持复制增殖周期，故宿主细胞内的水解酶活性一定程度上决定了病毒的毒力和宿主范围。HN和F蛋白一起构成HPIV的主要毒力相关蛋白。

包膜内层由M蛋白组成以维持结构完整性，负责连接病毒的脂质包膜和核糖核蛋白 [14] 。M蛋白在引导病毒装配和出芽中起关键作用。有研究发现，只表达M蛋白的载体就足以完成病毒装配出芽，并释放出病毒样颗粒 [15] 。研究还发现M蛋白可通过促进宿主细胞线粒体自噬，从而促进病毒的组装和运输，在病毒的装配中发挥着至关重要的作用 [16] 。N蛋白紧密包绕着基因组单股负链RNA。1个N蛋白与6个核苷酸绑定，形成一个模板，供L、P进行转录，并和L、P 一起组装为核糖核蛋白 [2] 。P和L在病毒的复制和转录过程中发挥多聚酶作用，研究发现L具有2个特定的类泛素蛋白化修饰位点，同样可以对病毒的复制活性进行调节 [17] 。目前对于HPIV的4个膜内蛋白的相关作用的认识仍有待进一步研究。

1.2

复制过程

目前有研究发现，HPIV感染细胞后还可以调控自噬小体介导线粒体片段化，进一步导致线粒体自噬，为病毒装配提供了