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蛋白酶的分类及酶切位点 蛋白酶 氨基肽酶 分类 金属蛋白酶 酶切位点 已知抑制物 带有自由氨基的L-氨基酸氨2，2，双吡啶，1．1()-菲咯啉 基末端；不能分解由X-Pro、D或Q组成的肽键 菠萝蛋白酶 羧肽酶A 巯基蛋白酶 无特异性 α2巨球蛋白，TPCK，TLCK，烷化 锌金属蛋白酶 带有自由氨基酸的L-氨基酸EDTA，EGTA 羧基端；不能分解R、P或羟脯氨酸 羧肽酶B 羧肽酶Y 锌金属蛋白酶 K，R羧基端 丝氨酸羧肽酶 氨基酸羧基端 EDTA，EGTA，碱性氨基酸 PMSF 组织蛋白酶C 琉基蛋白酶 氨基端双肽，可通过K，R或醋酸碘， 甲醛 P氨基端作为第二或第三个氨基酸封闭 胰凝乳蛋白酶 丝氨酸蛋白酶 在F，T或Y之后 胶原酶 dispase 金属蛋白酶 金属蛋白酶 在P-X-G-P肽链中X之后 无特异性 抑肽酶，PMSF，TPCK，α-巨球蛋白 EDTA，EGTA，还原剂，但无血清存在 EDTA，EGTA，Hg2+，重金属 α巨球蛋白，TLCK EDTA，α菲咯啉 α巨球蛋白，TLCK TLCK，抑肽酶，抑蛋白酶醛肽 内肽酶Arg-C 丝氨酸蛋白酶 在R之后 内肽酶Asp-N 金属蛋白酶 在D和半胱氨酸之前 内肽酶Glu-C 丝氨酸蛋白酶 在E或D之后 内肽酶Lys-C 丝氨酸蛋白酶 在K之后 可编辑

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肠激酶 丝氨酸蛋白酶 在D-D-D-D-K-肽链中K之 后 Xa因子 丝氨酸蛋白酶 在R之后 无特异性 PMSF，APMSF，大豆胰蛋白酶抑制物 TPCK，TLCK，α-巨球蛋白 抑肽酶，抑蛋白酶醛肽 无花果蛋白酶 琉基蛋白酶 激肽释放酶 木瓜蛋白酶 丝氨酸蛋白酶 在一些R之后 巯基蛋白酶 长期孵育时具有广泛特异性 TPCK，TLCK，抑蛋白酶醛肽α-巨球蛋白，烷化剂 胃蛋白酶 纤溶酶 链霉蛋白酶 蛋白酶K 酸蛋白酶 广泛特异性 胃蛋白酶抑制素 PMSF，TLCK，抑肽酶，α-巨球蛋白 B．M．完整药片 PMSF，PefablocSc PMSF，α巨球蛋白，苯甲脒 EDTA TLCK，PMSF，抑蛋白酶醛肽抑肽酶，α巨球蛋白，苯甲脒 丝氨酸蛋白酶 在K或R之后 混合型 无特异性 丝氨酸蛋白酶 广泛特异性 枯草杆菌蛋白酶 丝氨酸蛋白酶 无特异性 热溶素 凝血酶 锌金属蛋白酶 在非极性残基之前 丝氨酸蛋白酶 在K之后 胰蛋白酶 丝氨酸蛋白酶 在K或R之后 TLCK，PMSF，抑蛋白酶醛肽抑肽酶，α巨球蛋白

氨基酸0.ppt 氨基酸的名称与符号

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alanine 丙氨酸 Ala A R

N D

arginine精氨酸 Arg asparagine 天冬酰氨 aspartic acid 天冬氨酸 cysteine 半胱氨酸

Asn Asx Asp Asx

C

Cys

glutamine 谷氨酰胺 glutamic acid glycine histidine

Gln Glx Q

E

谷氨酸 Glu Glx

G H I L K M

F

甘氨酸 组氨酸

Gly His Ile Leu Lys Met

isoleucine 异亮氨酸 leucine lysine

亮氨酸 赖氨酸

methionine 甲硫氨酸 phenylalanine proline serine threonine

苯丙氨酸 Phe

P S T W Y V

脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸

Pro Ser Thr Trp Tyr Val

tryptophan 色氨酸 tyrosine酪氨酸 valine

血清终止胰酶消化的原理

缬氨酸

血清终止的原理其实是竞争抑制。就是用过量的牛血清中含有的蛋白来和胰酶结合。不给胰

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酶消化细胞蛋白的机会。

细胞传代时，血清为什么能终止胰酶消化？

胰蛋白酶的酶切位点是肽链的Lys和Arg两个残疾的羧基端肽键，血清的加入可使酶饱和，严格上说不是竞争性抑制，因为血清蛋白不是抑制剂，还是底物！

什么样的细胞不能用胰酶-EDTA消化

植物细胞不能用胰酶-EDTA消化，要用纤维素酶消化。

应该是肿瘤细胞吧。正常的细胞，貌似都需要用胰酶或者胶原酶消化。 EDTA-胰酶，只不过是在胰酶里加入了EDTA而已。

EDTA是乙二胺四乙酸，一种金属螯合剂。一般和胰蛋白酶配合使用。原因在于，钙，镁等金属离子会降低胰酶活力，故在使用胰酶消化液时要配合加入EDTA。它可以螯合这些离子，消除对胰酶的抑制。

干细胞饲养层制作中，胰酶—EDTA消化成纤维细胞（MEF）时，EDTA的作用是什么？ 应该是胰酶分散细胞，EDTA鳌合金属离子使金属酶失活

《军医进修学院学报》 1992年02期

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